A busca de ESTs do genoma do Eucalyptus resultou em quatro clusters de proteínas da família 14-3- 3 (EGCEST2257E11.g, EGBGRT3213F11.g, EGBFCL1245H11.g e EGCCFB1223H11.g) altamente conservados e que englobam diversos processos celulares. Os alinhamentos múltiplos foram construídos a partir de vinte e quatro seqüências das proteínas 14-3-3 recuperadas das bases de dados do GenBank e de quatro conjuntos do genoma do Eucalyptus. O alinhamento revelou duas regiões altamente conservadas nas seqüências correspondente aos motifs de fosforilação da proteína e nove regiões altamente conservadas na seqüência correspondentes às regiões de ligação de uma estrutura do tipo alfa-hélices propostos no modelo tridimensional da estrutura do dimero funcional. As diferenças do aminoácido dentro dos domínios funcionais e estruturais das proteínas 14-3-3 da planta foram identificadas e podem explicar a diversidade funcional das diferentes isoformas. As árvores filogenéticas da proteína foram construídas usando o valor máximo de parcimônia e vizinhos mais próximos, alinhadas pelo Clustal X e analisadas pelo software PAUP. Suspeita-se que este grupo de proteínas participe dos componentes da resistência do eucalipto a estresses bióticos e abióticos, que serão testados em projeto futuro de genoma funcional.
The data mining of Eucalyptus ESTs genome finds four clusters (EGCEST2257E11.g, EGBGRT3213F11.g, and EGCCFB1223H11.g) from highly conservative 14-3-3 protein family which modulates a wide variety of cellular processes. Multiple alignments were built from twenty four sequences of 14-3-3 proteins searched into the GenBank databases and into the four pools of Eucalyptus genome programs. The alignment has shown two regions highly conservative on the sequences corresponding to the motifs of protein phosphorylation and nine highly conservative regions on the sequence corresponding to the linkage regions of alpha helices structure based on three dimensional of dimer functional structure. The differences of amino acid into the structural and functional domains of 14-3-3 plant protein were identified and can explain the functional diversity of different isoforms. The phylogenic protein trees were built by the maximum parsimony and neighborjoining procedures of Clustal X alignments and PAUP software for phylogenic analysis.
